Clasificación de Aminoácidos

Descripción.

Las proteínas están compuestas por polímeros de amino ácidos. Son 20 aminoacidos de los más comunes en las proteínas y estos son alfa amino ácidos. Tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unido en el mismo atomo de carbono (el carbono alfa). Difieren uno del otro en sus cadenas laterales (el grupo R), el cual varía en estructura, tamaño, y carga eléctrica, lo cual influye en la solubilidad de los aminoácidos en el agua.

Estructura general de un aminoacido. El grupo R o cadena lateral (rojo) esta enlazado al carbono alfa (azul), el cual es diferente en cada aminoácido.

Clasificación

Los aminoácidos pueden ser agrupados por las propiedades químicas de su grupo R, en particular por su polaridad o su tendencia a interactuar con agua a un pH biológico (cercano a pH 7.0). La polaridad de los grupos R varia ampliamente, desde no polar e hidrofóbico (insolubles en agua) hasta altamente polar e hidrofilíco (soluble en agua.)

Grupos R no polares, alifáticos.

Los grupos R en estos aminoácidos son no polares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales de alanina, valina, leucina e isoleucina tienden a aglomerarse entre ellos dentro de una proteína, de esta manera estabilizan la estructura de la proteína mediante interacciones hidrofóbicas. La glicina es la estructura más simple, aunque es no polar, su muy pequeña cadena lateral no contribuye realmente a las interacciones hidrofóbicas. La metionina es uno de los dos aminoácidos que contiene azufre, tiene un grupo tioeter no polar en su cadena lateral. La Prolina tiene una cadena lateral alifática con una estructura cíclica distintiva, este grupo imino mantiene una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las regiones polipetídicas que contengan prolina. 

Grupos R Aromáticos

Fenilalanina, tirosina y triptofano, con sus cadenas aromáticas son relativamente no polares (hidrofóbicas). El grupo hidróxilo (-OH) de la tirosina puede formar puentes de hidrógeno, lo cual lo vuelve un grupo funcional importante en algunas enzimas. La tirosina y el triptofano son significativamente más polares que la fenilalanina, debido a que el grupo hidroxilo de la tirosina y el nitrogeno del anillo indol del triptofano. El triptofano, tirosina y en menor medida la fenilalanina absorben luz ultravioleta. 

Esto explica el porque las proteínas absorben fuertemente la luz a una longitud de onda de 280 nm, una propiedad utilizada para la caracterización de proteínas.

Grupos R polares, sin carga

Estos grupos R contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogéno con el agua, lo cual los vuelve más solubles en agua o hidrofilicos. La polaridad de la serina y treonina esta dada por su grupo hidroxilo (-OH), el de la cisteína por su grupo sulfhidrilo (-SH) y los de la asparagina y glutamina por sus grupos amida. La cisteína es oxidada para formar un aminoácido dimérico unido covalentemente llamado cistina, en el cual dos moléculas de cisteína son unidas por un grupo disulfuro.

Los aminoácidos unidos por enlaces disulfuro son fuertemente hidrofóbicos. Estos enlaces tienen un rol especial en la estructura de muchas proteínas, formando enlaces covalentes entre las partes de una proteína o entre dos cadenas polipéptidicas.

Grupos R con carga positiva (Básicos)

Los grupos R más hidrofilicos son aquellos que ya sea que tengan carga positiva o negativa. Los aminoácidos en los cuales el grupo R tiene una carga positiva significativa a pH 7.0 son lisina, el cual tienen un grupo amino primario en la posición epsilón de su cadena alifática, la arginina la cual tiene un grupo con carga positiva de guanina y la histidina la cual tiene un grupo imidazol. La histidina es el único aminoácido común que tienen un lado ionizable con un pKa cercano a la neutralidad. En muchas reacciones enzimáticas, la histidina facilita la reacción ya que sirve como donador/aceptor de protones. 

Grupos R con carga negativa (ácidos)

Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga negativa a pH 7.0 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un grupo secundario carboxilo.